COMPOSICION QUIMICA
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas: en la
en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas
poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen
en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto
porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y
carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y
en algunas fósforo y
hierro.
Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la
unión de ciertas sustancias más simples llamadas
aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los
nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
animales herbívoros reciben sus proteínas de las
plantas;
el hombre puede obtenerlas de las plantas o de los
animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor
valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que,
de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro,
hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en
las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor
cantidad.
El valor químico (o "puntuación
química") de una proteína se define como el cociente
entre los miligramos del aminoácido limitante existentes
por gramo de la proteína en cuestión y los miligramos del
mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia.
El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es
mayor comparado con la proteína de referencia, es decir,
aquel que, una vez realizado el
cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de
referencia" es una proteína teórica definida por la FAO
con la composición adecuada para satisfacer correctamente
las necesidades proteicas. Se han fijado distintas
proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las
necesidades de aminoácidos esenciales son distintas. Las
proteínas de los cereales son en general severamente
deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas
lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina).
Las proteínas animales tienen en general composiciones mas
próximas a la considerada ideal.
El valor químico de una proteína no
tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de
la proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden
estar en formas químicas no utilizables.. Sin embargo, es
el único fácilmente medible. Los otros parámetros
utilizados para evaluar la
calidad de una proteína (coeficiente de
digestibilidad, valor biológico o utilización neta de
proteína) se obtienen a partir de
experimentos dietéticos con animales o con voluntarios
humanos.
En disolución acuosa,
los aminoácidos muestran un
comportamiento anfótero,
es decir pueden ionizarse, dependiendo del
pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'),
o como base , los
grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o
pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso
los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar iónica llamada
zwitterion
CLASIFICACION Y
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La
organización de una proteína viene definida por cuatro
niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura
terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas
estructuras informa de la disposición de la anterior
en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la
secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La
función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura
secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas
y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura
secundaria:
-
la a(alfa)-hélice
-
la conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no
forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria
la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre
la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una
conformación globular.
En definitiva, es la estructura
primaria la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria..
Esta conformación
globular facilita la solubilidad en agua
y así realizar
funciones de
transporte, enzimáticas ,
hormonales, etc.
Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre
los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios
tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los
radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión ,
mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida
del
virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades
proteícas.
CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte
aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil,
alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina,
hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,
arginina, histidina, ácido
aspártico y ácido glutámico.
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples"
y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas"
Son
aquellas que al hidrolizarse producen únicamente
aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas"
son proteínas que al hidrolizarse producen también, además
de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una proteína
conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas se subclasifican de
acuerdo con la
naturaleza de sus grupos prostéticos.
La siguiente tabla
muestra la clasificación completa.
|
CONJUGADAS |
|
NOMBRE |
COMPONENTE
NO PROTEICO |
|
Nucleoproteínas |
Acidos
nucléicos |
|
Lipoproteínas |
Lípidos |
|
Fosfoproteínas |
Grupos
fosfato |
|
Metaloproteínas |
Metales |
|
Glucoproteínas |
Monosacáridos |
Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja
densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina,
que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan
electrones
SIMPLES
Globulares
gliadina
(trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo),
orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colágenos: en
tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos
sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)
Según su conformación
Se entiende como conformación, la
orientación tridimensional que adquieren los grupos
característicos de una molécula en el espacio, en
virtud de la
libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus
enlaces . Existen dos clases de proteínas que difieren en
sus conformaciones características: "proteínas fibrosas"
y "proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se constituyen
por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela.
Esta alineación puede producir dos macro-estructuras
diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en
grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en
el caso del colágeno de los tendones o la a-queratina del
cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas
como en el caso de las b-queratinas de las sedas
naturales.
Las proteínas fibrosas poseen alta
resistencia al corte por lo que son los principales
soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en
agua y en
soluciones salinas diluidas y en general más
resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son
conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan
sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de
hilo enredado" . El resultado es una macro-estructura de
tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son
solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de
transporte en el organismo. Las
enzimas, cuyo
papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas,
son proteínas globulares.
Según su función
La diversidad en las funciones de las
proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se
pueda atribuir a una
familia de biomoléculas.
Enzimas: Son
proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones
bioquímicas". Algunas de stas reacciones son muy
sencillas; otras requieren de la participación de
verdaderos complejos multienzimáticos. El
poder catalítico de las enzimas es extraordinario:
aumentan la
velocidad de una reacción, al menos un millon de
veces.
Las enzimas
pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas
de ellas son proteínas conjugadas.
Proteínas de transporte:
Muchos iones y moléculas específicas son transportados por
proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina
transporta el oxígeno y una porción del
gas carbónico desde y hacia los pulmones,
respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra
una serie de proteínas que transportan electrones hasta el
oxígeno en el
proceso de
respiración aeróbica.
Proteínas del
movimiento coordinado: El músculo está compuesto
por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la
capacidad de modificar su estructura en relación con
cambios en el
ambiente electroquímico que las rodea y producir a
nivel macro el efecto de una contracción muscular.
Proteínas estructurales o
de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y
las a-queratinas constituyen la estructura de muchos
tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los
huesos.
Anticuerpos: Son
proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de
identificar susustancias extrañas tale como los virus, las
bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son
proteínas que participan activamente en el proceso de
recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la
"rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del
ojo.
Hormonas y Proteínas
represoras: son proteínas que participan en la
regulación de
procesos metabólicos; las proteínas represoras son
elementos importantes dentro del proceso de transmisión de
la
información
genética en la bisíntesis de otras moléculas.
FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y
la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son
específicas de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas
las proteinas realizan su función de la misma manera: por
unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales
se agregan a otras moléculas de la misma proteina para
originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteinas
se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los
antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión
génica al
ADN, las
hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos
ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:
Función
ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen
estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte
de las membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo
fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo
elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda
segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.
Función
ENZIMATICA
-Las proteinas
con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del
metabolismo celular.
Función
HORMONAL
-Algunas
hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o
las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que
regula el metabolismo del calcio).
Función
REGULADORA
-Algunas
proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).
Función
HOMEOSTATICA
-Algunas
mantienen el
equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH
del medio interno.
Función
DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como
anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno
contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y
protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la
del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.
Función de
TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en
la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en
la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en
los músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos
por la sangre.
Los citocromos transportan
electrones.
Función
CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen
las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.
Función DE
RESERVA
La ovoalbúmina
de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la
hordeina de la cebada, constituyen la reserva de
aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
La lactoalbúmina de la
leche.
METABOLISMO
Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y
desarrollarnos normalmente, solamente una pequeña cantidad
de componentes individuales.
Agua , para compensar las pérdidas producidas por la
evaporación, sobre todo a través de los pulmones, y como
vehículo en la eliminación de solutos a través de la
orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la
mitad para compensar las pérdidas por evaporación y la
otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden
verse muy aumentadas si aumentan las pérdidas por el
sudor. Los
alimentos preparados normalmente aportan algo mas de
un
litro,
el agua metabólica (obtenida químicamente en la
destrucción de los otros componentes de los alimentos)
representa un cuarto de litro y el resto se toma
directamente como bebida.
Necesitamos
energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como
un organismo vivo y realizar actividades voluntarias. La
actividad de
mantenimiento se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una
multitud de actividades, como, la
sintesis de proteinas (que es la actividad que mas
energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el
transporte activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y
los latidos del
corazón y la respiración (alrededor del 10 %).
Existen grandes diferencias en el
consumo de energia por los distintos organos. El
cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en
reposo, lo mismo que toda la masa muscular, aunque en peso
representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia
que una
persona precisa para cubrir el metabolismo basal
depender; en consecuencia del numero de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su
peso. Por supuesto, como ya se ha visto, no todos los
tejidos consumen la misma proporción de energia (el
esqueleto y el tejido adiposo son poco
activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una
primera aproximación, pueden considerarse las necesidades
energéticas de una persona no especialmente obesa como una
función de su peso. La estimación que se utiliza
generalmente es de 1 kilocalorica por kilogramo de peso
corporal y por hora.
Necesidades en función de la
actividad. Estas necesidades son muy
variables, en función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un
pequeño incremento de las necesidades correspondientes al
metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por
siete. Se ha determinado experimentalmente el gasto
energético de casi cualquier actividad humana, utilizando
como
sistema de medida el consumo de oxígeno y la
producción de CO2.
Los valores exactos dependen de las características de
la persona (peso sobre todo, pero también
sexo y edad).
En la tabla adjunta se dan algunos
ejemplos de estimaciones del consumo energético según la
actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar,
trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un
tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con
azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y
10 Kcal/minuto
Minería,jugar al
futbol.
Actividad muy pesada: Mas de
10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de
carbono y los lípidos o grasas, además de otras funciones
orgánicas, actúan como combustible productores de energia.
Estos últimos tienen la tendencia de acumularse en
diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de
energía son menores, lo que en definitiva causa la
obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en
comparación con los hidratos de carbono, por lo que se
dificulta su completa eliminación o que se metabolice
adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación)
y la Endógena (metabolismo).
DERIVADOS
Proteínas citosólicas.
Representa uno de los grupos que
tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen:
las proteínas fibrilares: son las que
constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre
ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas
asociadas. Representan alrededor de un 25% de las
proteínas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones
metabólicas de las neuronas.
Proteínas citosólicas
Se forman en los poliribosomas libres
o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el
mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas. En
relación a estas proteínas hay que considerar a otra
proteína pequeña, la ubiquitina, que se une
residuos de lisina de las proteína para su posterior
degradación.
Proteínas nucleares y mitocondriales
También se forman en los
polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las
mitocondrias, donde existen receptores específicos a los
que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso
de traslocación. El mecanismo por el que se
incorporan las proteínas después de su síntesis, es la
importación post-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de
membranas:
1.- Las proteínas integrales:
se incluyen en este grupo los receptores químicos de
membrana (a neurotransmisores, a factores de crecimiento).
Ellas están incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o
están unidas covalentemente a otras moléculas que sí
atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa la
membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el
espacio extraneuronal, es designada como del tipo I.
Las hay también del tipo II que son aquellas en que
el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las proteínas periféricas:
se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual
se unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la
membrana o con las colas citosólicas de proteínas
integrales o con otras proteínas periféricas (proteína
básica de la mielina o complejos de proteínas).
Las proteínas de la membrana
plasmática y las de secreción se forman en los
polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático
rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza
basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de
toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno)
que al microscopioi óptico se han identificado como la
substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en
este sistema pasan al interior del retículo, ellas son
modificadas por procesos que se inician el retículo y que
continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en
los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de
secreción).
Las proteínas que son componentes de
las membranas abandonan el retículo en una variedad de
vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes
para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de
ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al
espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía
regulada.
IMPORTANCIA EN
EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentación
diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada
requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar
proteínas en cada comida. Esto es necesario para
constituir una adecuada estructura de ladrillos de las
proteínas, conocidos como aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de
nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir dicha
cantidad.
Existen aminoácidos indispensables
para la
salud dado que el organismo es incapaz de
sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se
conocen como esenciales y constituyen los factores
limitantes para alcanzar la óptima
nutrición proteica.
Los cereales son deficitarios en dos:
la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el
maíz).
Los
lácteos de vaca son deficitarios en metionina,
cisteína y hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas
(porotos lentejas,etc) son deficitarias en cisteína y
metionina.
El huevo es deficitario en metionina
para el adulto.
La mal nutrición provoca:
Reducción de la
competencia inmune, vale decir la respuesta específica
de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase
aguda se reduce considerablemente.
La restrición proteica reduce la
síntesis del antioxidante y protector más importante de
nuestras células, el glutation. Su deficiencia es
secundaria a una pobre ingesta de sus precursores
aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de
limpiar los
productos de desechos que los microorganismos nos
dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan
prolongando el daño a las células propias y de paso
aumentan el
riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un
virus, por ejemplo la
hepatitis B o por la ingestión de productos químicos
inductores o promotores de cáncer, por ejemplo pesticidas,
toxinas de
hongos, etc.
La falta de proteína produce
vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo
que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de
mucosidades permite un verdadero barrido de las sustancias
dañinas, entre ellos sustancias potencialmente
cancerígenas y también de microrganismos infecciosos
que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida
por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción
constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si
este aporte falla en cantidad o calidad (falta de ciertos
aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus
será pobre o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad
de defensa
ALIMENTOS Y SU ACCION
Las proteínas, desde
las humanas hasta las que forman las bacterias
unicelulares, son el resultado de las distintas
combinaciones entre veinte aminoácidos
distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno y, a
veces, azufre. En la
molécula proteica, estos aminoácidos se unen en largas
hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por enlaces
peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2)
y carboxilo (COOH). El número casi infinito de
combinaciones en que se unen los aminoácidos y las formas
helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o
cadenas polipeptídicas, permiten explicar la gran
diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan en
los seres vivos.
Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie
necesita disponer de los veinte aminoácidos en ciertas
proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus
aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido de carbono y
otros compuestos por medio de la fotosíntesis,
casi todos los demás organismos sólo pueden sintetizar
algunos. Los restantes, llamados aminoácidos esenciales,
deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita
incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para
mantenerse sano: leucina, isoleucina,
lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y
valina. Todos
ellos se encuentran en las proteínas de las semillas
vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en
lisina y triptófano, los especialistas en nutrición humana
aconsejan complementar la dieta vegetal con proteínas
animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que
contienen todos los aminoácidos esenciales.
En general, en los países desarrollados se consumen
proteínas animales en exceso, por lo que no existen
carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El
kwashiorkor, que
afecta a los
niños del África tropical, es una enfermedad por
malnutrición,
principalmente infantil, generada por una insuficiencia
proteica grave. La ingesta de proteínas recomendada para
los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día;
para los niños y lactantes que se encuentran en fase de
crecimiento rápido, este valor debe multiplicarse por dos
y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difìcil
asimilación y no generan energía inmediata. Su ingesta
excesiva no está excenta de
riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran
cantidad en una sola comida (es decir, no se saca nada con
comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de
entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos,
debe ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así como
el 15% de la ración calórica diaria) y sobre todo a partir
de alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos
adicionales a los ya señalados son el atún, quesos,
lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne
de soya.
Generalmente, en montaña se ingieren
muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque los
alimentos que las proveen son de difícil transporte
(huevos), embalaje impropio (tarros) y de rápida
descomposición (carnes).
Principales fuentes de proteínas:
Cereales (arroz, avena, maíz, trigo,
etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya,
arvejas, etc..)
Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (sésamo,
maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)
PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las proteínas
dependen de la estructura tridimensional en el medio
acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su
superficie, que son los que constituyen el centro activo;
también de los aminoácidos que se disponen hacia el
interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la
proteína.
Cada proteína tiene una conformación
según su estructura primaria. Así, un pequeño
cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios
en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por
tanto pérdida de la actividad biológica.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles
en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos
se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno
con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta
solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de
la disposición de los radicales y del pH.
Desnaturalización
Pérdida de la estructura
tridimensional o conformación, y por tanto también de la
actividad biológica. Se produce al variar la
temperatura,
presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la
rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las
estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se
convierten en fibras insolubles en agua. Si las
condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
cambio es más drástico, es irreversible.
SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS
Las instrucciones para la síntesis de
las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin
embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe
su mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una
pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90% en el
citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre como
sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm.
Una banda del ADN origina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a
través de los poros de la membrana nuclear y llega al
citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído
y descifrado el
código o mensaje codificado que trae del ADN del
núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido
específico y lo transporta al sitio donde se encuentra el
ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo
a la información codificada, y forma un polipéptido.
Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las
proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación
se hacen a través de los tripletes nucleótidos del ARN de
transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas se
mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué
aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la
cadena de polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del
ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene
también en el acoplamiento de aminoácidos en la cadena
proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y
posteriormente serán utilizadas por las células.
Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el
ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede
ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o
más ribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en
el núcleo, ya que allí el ADN tiene la información, pero
se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
Transcripción del mensaje genético
del ADN al ARN.
La biosíntesis de las proteínas
comienza cuando un cordón de ARNm, con la ayuda de ciertas
enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los
cordones de la hélice del ADN. (Las micrografías
electrónicas indican que el ADN se desenrolla un poco para
permitir la síntesis del ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo
con la misma regla del apareamiento de las bases que
regula la formación de un cordón de ADN, excepto en que en
el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al
mecanismo de copia, el cordón del ARNm, cuando se ha
completado lleva una transcripción fiel del mensaje del
ADN. Entonces el cordón de ARNm se traslada al citoplasma
en el cual se encuentran los aminoácidos, enzimas
especiales, moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARN
de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un
ribosoma. Cada tipo de ARNt engancha por un extremo a un
aminoácido particular y cada uno de estos enganches
implica una enzima especial y una molécula de ATP.
En el punto en el que la molécula de ARNm toca al
ribosoma, una molécula de ARNt, remolcando a su aminoácido
particular, se sitúa en posición inicial.
A medida que el cordón de ARNm se
desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la
siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. En este
punto, la primera molécula de ARNt se desengancha de la
molécula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida
mucho más breve, al menos en Escherichia coli. La duración
promedio de una molécula de ARNm en E. Coli. es de dos
minutos, aunque en otro tipo de células puede ser más
larga. Esto significa que en E. Coli. la producción
continua de una proteína requiere una producción constante
de las moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los
cromosomas bacterianos mantienen un
control muy rígido de las actividades celulares,
evitando la producción de proteínas anormales que pudiera
ocurrir por el posible desgaste de la molécula de ARNm.
Anita Terfloth
busy61@hotmail.com
